乳酸脱氢酶（lactate dehydrogenase，LD或LDH，EC1.1.1.27）是一类NAD依赖感蛋白激酶，有LDHA、LDHB、LDHC三种亚基，可组成6种四聚体同工酶。
小动物乳酸脱氢酶是由4个亚企业构成的四聚体，普遍的A、B二种亚基组成的5种LDH同工酶（LDH1-5），C亚基则仅构成一种LDH同工酶即LDH-C4。
乳酸脱氢酶为含锌离子的金属蛋白，相对分子质量为135-145kD，是糖无氧运动酵解及糖异生的关键酶系之一，可催化反应丙酸与L-乳酸菌中间的复原与氧化还原反应，也可催化反应有关的α-酮酸。LDH普遍存有于身体组织中，以肾脏功能成分最大，次之是心脏和骨肌。血细胞内LDH约为一切正常血细胞的100倍。
归类
依据融合辅酶的不一样，微生物菌种体一般包括二种乳酸脱氢酶，NAD-依存性乳酸脱氢酶（NAD-dependent lactate dehydrogenases，nLDHs）和NAD-非依存性乳酸脱氢酶（NAD-independent lactate dehydrogenases，iLDHs）两类。
NAD-非依存性乳酸脱氢酶，也称之为呼吸链乳酸脱氢酶，在微生物菌种身体一般 被觉得是承担乳酸菌空气氧化的酶类。他们编号的遗传基因与乳酸菌运用有关的乳酸菌透性酶和调整蛋白质编号的遗传基因较近。相比于NAD-非依存性乳酸脱氢酶，NAD-依存性乳酸脱氢酶遍布范畴更普遍，在身体、小动物及其微生物菌种上都普遍现象。
在微生物菌种中，NAD-依存性乳酸脱氢酶存有于其细胞核中，体外实验确认：NAD-依存性乳酸脱氢酶可以以NADH为辅因子催化反应丙酮酸复原转化成乳酸菌，而且空气氧化NADH为NAD ，另外该酶在特殊的标准下能够 催化反应逆反应的开展，可是魅力十分弱，不易检验。一般说来，与NAD-依存性乳酸脱氢酶以NADH为辅因子不一样的是NAD-非依存性乳酸脱氢酶关键运用鞘磷脂。NAD-依存性乳酸脱氢酶还可以在身体催化反应乳酸菌的空气氧化，但体外实验可能需要较高的pH和底物浓度值。
按其催化反应底物的构形不一样，NAD-依存性乳酸脱氢酶能够 分成NAD依存性-L-乳酸脱氢酶（L-NAD-依存性乳酸脱氢酶）和NAD依存性-D-乳酸脱氢酶（D-NAD-依存性乳酸脱氢酶）两类，各自催化反应丙酮酸生成L-乳酸菌和D-乳酸菌。
研究表明，尽管L-NAD-依存性乳酸脱氢酶和D-NAD-依存性乳酸脱氢酶均催化反应丙酮酸生成乳酸菌，但二者的基因序列不具备相似度或一致性。己知的不一样乳酸杆菌的D-NAD-依存性乳酸脱氢酶中间存有40%～50%的碳水化合物同源性，而D-NAD-依存性乳酸脱氢酶和L-NAD-依存性乳酸脱氢酶中间则只存有10%上下的同源性，说明二种脱氢酶各自由2个彻底不有关的大家族演变而成。值得一提的是，酶中间的差别也主要表现在动力学模型主要参数差别显著，例如，二者催化反应速度的反映参量kcat和米氏常数Km不一样。
关键功效
乳酸脱氢酶是微生物菌种中催化反应苯丙酮酸转化成苯乳酸菌（phenyllactic acid，PLA，C9H10O3，也称2-甲基-3-苯基丙酸）的一类重要酶。乳酸脱氢酶是植物体内糖酵解途径中一种尤为重要的空气氧化还原酶，能可逆性地催化反应乳酸菌空气氧化为丙酮酸，该催化反应速度是无氧运动糖酵解的最后物质。乳酸脱氢酶关键存有于心脏、肝、肾、肌肉或肺等小动物组织中。乳酸脱氢酶测量常见于确诊心肌梗死、肝病和一些恶变肿瘤。
